Çakmak, ReşitŞentürk, MuratAkış, Berna2024-05-092024-05-092024-04-29Akış, B. (2024). Bazı yeni hidrazon türevlerinin sentezi, karakterizasyonu ve karbonik anhidraz ve kolinesteraz enzim inhibisyon aktivitelerinin incelenmesi. (Yayınlanmamış Yüksek Lisans Tezi). Batman Üniversitesi Lisansüstü Eğitim Enstitüsü, Batman.https://hdl.handle.net/20.500.12402/4556*Bu tez çalışması Batman Üniversitesi-Bilimsel Araştırma Projeleri Birimi tarafından .22.001 nolu proje ile desteklenmiştir. **Prof. Dr. Murat ŞENTÜRK bu tez çalışmasının ikinci danışmanıdır.İnsan karbonik anhidraz I ve II izoenzimleri (hCA I ve II) ve kolinesteraz enzimleri, yani asetilkolinesteraz (AChE) ve butirilkolinesteraz (BChE), çeşitli fizyolojik ve patolojik süreçlerle yakından ilişkili önemli metabolik enzimlerdir. Bu çalışmada, hidrazon ve sülfonat grupları içeren bazı yeni hibrit moleküllerin (2a-g) hCA I, hCA II, AChE ve BChE'ye karşı inhibisyon aktivitesini araştırdık. Hibrit moleküllerin kimyasal yapıları elementel analiz ve bazı spektroskopik tekniklerle karakterize edildi. Test edilen tüm hibrit bileşikler, hCA I'e karşı 30.4 ila 264.0 nM, hCA II'ye karşı 23.2 ila 251.6 nM, AChE'ye karşı 12.1 ila 114.3 nM ve BChE'ye karşı 76.4 ila 134.0 nM aralığında IC50 değerleriyle düşük nanomolar inhibisyon gösterdi. Bu bileşikler, hCA I ve AChE'yi referans moleküller olan asetazolamid (AZA) ve neostigmin'den daha fazla inhibe etti. Test edilen bileşikler arasında 2c ve 2e bileşiklerinin bu enzimlere karşı en iyi inhibitör olduğu belirlendi.Human carbonic anhydrase I and II isoenzymes (hCA I and II) and cholinesterase enzymes, namely acetylcholinesterase (AChE) and butyrylcholinesterase (BChE) are important metabolic enzymes closely associated with various physiological and pathological processes. In this study, we investigated the inhibitory action of some novel hybrid molecules containing hydrazone and sulfonate moieties, namely novel hydrazone derivatives (2a-g) based on aryl sulfonate compounds (1a-g), against selected metabolic enzymes including hCA I, hCA II, AChE and BChE. The chemical structures of hybrids were characterized by elemental analysis and some spectroscopic techniques. All tested hybrid compounds showed low nanomolar inhibition with IC50 values of in the range of 30.4 to 264.0 nM against hCA I, 23.2 to 251.6 nM against hCA II, 12.1 to 114.3 nM against AChE, and 76.4 to 134.0 nM against BChE. These compounds inhibited hCA I and AChE more than reference molecules acetazolamide (AZA) and neostigmine. Among the tested compounds, compounds 2c and 2e were determined to be the best inhibitors against these enzymes.trinfo:eu-repo/semantics/openAccessHidrazonKarbonik Anhidraz İnhibitörüKolinesteraz İnhibitörüHydrazoneCarbonic Anhydrase InhibitorCholinesterase InhibitorMaster Thesis